Биохимическая реакция протекающая в организме ускоряются чем
Основные закономерности метаболических процессов в организме человека. Часть 1.
Метаболизм – обмен веществ и энергии — представляет собой по классическим определениям, с одной стороны, обмен веществами и энергией между организмом и окружающей средой, а, с другой стороны, совокупность процессов превращения веществ и трансформации энергии, происходящих непосредственно в самих живых организмах. Как известно, обмен веществ и энергии является основой жизнедеятельности организмов и принадлежит к числу важнейших специфических признаков живой материи. В обмене веществ, контролируемом многоуровневыми регуляторными системами, участвует множество ферментных каскадов, обеспечивающих совокупность химических реакций, упорядоченных во времени и пространстве. Данные биохимические реакции, детерминированные генетически, протекают последовательно в строго определенных участках клеток, что, в свою очередь обеспечивается принципом компартментации клетки. В конечном итоге в процессе обмена поступившие в организм вещества превращаются в собственные специфические вещества тканей и в конечные продукты, выводящиеся из организма. В процессе любых биохимических трансформаций освобождается и поглощается энергия.
Клеточный метаболизм выполняет четыре основные специфические функции, а именно: извлечение энергии из окружающей среды и преобразование ее в энергию макроэргических (высокоэнергетических) химических соединений в количестве, достаточном для обеспечения всех энергетических потребностей клетки; образование из экзогенных веществ промежуточных соединений, являющихся предшественниками высокомолекулярных компонентов клетки; синтез из этих предшественников белков, нуклеиновых кислот, углеводов, липидов и других клеточных компонентов; синтез и разрушение специальных биомолекул, образование и распад которых связаны с выполнением специфических функций данной клетки.
Поскольку первоначальные представления об обмене веществ возникли в связи с изучением процессов обмена между организмом и внешней средой и лишь впоследствии эти представления расширились до понимания путей трансформации веществ и энергии внутри организма, до настоящего времени принято выделять соответственно внешний, или общий, обмен веществ и внутренний или промежуточный, обмен веществ. В свою очередь как во внутреннем, так и во внешнем обмене веществ различают структурный (пластический) и энергетический обмен. Под структурным обменом понимают взаимные превращения различных высоко- и низкомолекулярных соединений в организме, а также их перенос (транспорт) внутри организма и между организмом и внешней средой. Под энергетическим обменом понимают высвобождение энергии химических связей молекул, образующейся в ходе реакций и ее превращение в тепло (большая часть), а также использование энергии на синтез новых молекул, активный транспорт, мышечную работу (меньшая часть). В процессе обмена веществ часть конечных продуктов химических реакций выводится во внешнюю среду, другая часть используется организмом. В этом случае конечные продукты органического обмена накапливаются или расходуются в зависимости от условий существования организма, называясь запасными или резервными веществами.
Как указывалось выше совокупность химических превращений веществ, которые происходят непосредственно в организме, начиная с момента их поступления в кровь и до момента выделения конечных продуктов обмена из организма, называют промежуточным обменом (промежуточным метаболизмом). Промежуточный обмен может быть разделен на два процесса: катаболизм (диссимиляция) и анаболизм (ассимиляция). Катаболизмом называют ферментативное расщепление крупных органических молекул, осуществляемое у всех высших организмов, как правило, окислительным путем. Катаболизм сопровождается освобождением энергии, заключенной в химических связях органических молекул, и резервированием ее в форме энергии фосфатных связей молекулы аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Анаболизм, напротив, представляет собой ферментативный синтез крупномолекулярных клеточных компонентов, таких, как полисахариды, нуклеиновые кислоты, белки, липиды, а также некоторых их биосинтетических предшественников из более простых соединений. Анаболические процессы происходят с потреблением энергии. Процессы катаболизма и анаболизма происходят в клетках одновременно, неразрывно связаны друг с другом и являются обязательными компонентами одного общего процесса — метаболизма, в котором превращения веществ теснейшим образом переплетены с превращениями энергии. Катаболические и анаболические реакции различаются, как правило, локализацией в клетке. Например, окисление жирных кислот до углекислого газа и воды осуществляется с помощью набора митохондриальных ферментов, тогда как синтез жирных кислот катализирует другая система ферментов, находящихся в цитозоле. Именно благодаря разной локализации катаболические и анаболические процессы в клетке могут протекать одновременно. При этом все превращения органических веществ, процессы синтеза и распада взаимосвязаны, координированы и регулируются нейрогормональными механизмами, придающими химическим процессам нужное направление. В организме человека не существует самостоятельного обмена белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот. Все превращения объединены в целостный процесс метаболизма, допускающий также взаимопревращения между отдельными классами органических веществ. Подобные взаимопревращения диктуются физиологическими потребностями организма, а также целесообразностью замены одних классов органических веществ другими в условиях блокирования какого-либо процесса при патологии.
На второй стадии катаболизма продуктами химических реакций становятся еще более простые молекулы, унифицированные для углеводного, белкового и липидного обмена. по своему типу (гликолиз, катаболизм аминокислот, β-окисление жирных кислот соответственно). Принципиальным является то, что на второй стадии катаболизма образуются продукты, которые являются общими для обмена исходно разных групп веществ. Эти продукты представляют собой ключевые химические соединения, соединяющие разные пути метаболизма. К таким соединениям относятся, например, пируват (пировиноградная кислота), образующийся при распаде углеводов, липидов и многих аминокислот, ацетил-КоА, объединяющий катаболизм жирных кислот, углеводов и аминокислот, a-кетоглутаровая кислота, оксалоацетат (щавелевоуксусная кислота), фумарат (фумаровая кислота) и сукцинат (янтарная кислота), образующиеся при трансформации аминокислот. Продукты, полученные на второй стадии катаболизма, вступают в третью стадию, которая известна как цикл трикарбоновых кислот (терминальное окисление, цикл лимонной кислоты, цикл Кребса). На третьем этапе ацетил-КоА и некоторые другие метаболиты, например α-кетоглутарат, оксалоацетат, подвергаются окислению в цикле ди- и трикарбоновых кислот Кребса. Окисление сопровождается образованием восстановленных форм НАДН + Н+ и ФАДН2. Именно в ходе второй и третьей стадий катаболизма освобождается и аккумулируется в виде АТФ практически вся энергия химических связей подвергнутых диссимиляции веществ. При этом осуществляется перенос электронов от восстановленных нуклеотидов на кислород через дыхательную цепь, сопровождающийся образованием конечного продукта – молекулы воды. Транспорт электронов в дыхательной цепи сопряжен с синтезом АТФ в процессе окислительного фосфорилирования.
В процессе обмена веществ постоянно происходит превращение энергии: потенциальная энергия сложных органических соединений, поступивших с пищей, превращается в тепловую, механическую и электрическую. Энергия расходуется не только на поддержание температуры тела и выполнение работы, но и на воссоздание структурных элементов клеток, обеспечение их жизнедеятельности, роста и развития организма. Тем не менее, только часть получаемой при окислении белков, жиров и углеводов энергии используется для синтеза АТФ, другая, значительно большая, превращается в теплоту. Так, при окислении углеводов 22, 7% энергии химических связей глюкозы в процессе окисления используется на синтез АТФ, а 77, 3% в виде тепла рассеивается в тканях. Аккумулированная в АТФ энергия используемая в дальнейшем для механической работы, химических, транспортных, электрических процессов в конечном счете тоже превращается в теплоту. Следовательно, количество тепла, образовавшегося в организме, становится мерой суммарной энергии химических связей, подвергшихся биологическому окислению. Поэтому вся энергия, образовавшаяся в организме, может быть выражена в единицах тепла — калориях или джоулях.
Общий баланс энергии организма определяют на основании калорийности вводимых пищевых веществ и количества выделенного тепла, которое может быть измерено или рассчитано. При этом надо учитывать, что величина калорийности, получаемая при лабораторной калориметрии, может отличаться от величины физиологической калорической ценности, поскольку некоторые вещества в организме не сгорают полностью, а образуют конечные продукты обмена, способные к дальнейшему окислению. В первую очередь это относится к белкам, азот которых выделяется из организма главным образом в виде мочевины, сохраняющей некоторый потенциальный запас калорий. Очевидно, что калорическая ценность, дыхательный коэффициент и величина теплообразования для разных веществ различны. Физиологическая калорическая ценность (в ккал/г) составляет для углеводов — 4, 1; липидов — 9, 3; белков — 4, 1; величина теплообразования (в ккал на 1 литр потребленного кислорода) для углеводов составляет 5, 05; липидов — 4, 69; белков — 4, 49.
Процесс анаболизма по аналогии с катаболическими процессами также проходит три стадии. При этом исходными веществами для анаболических процессов служат продукты второй стадии и промежуточные соединения третьей стадии катаболизма. Таким образом вторая и третья стадии катаболизма являются в то же время первой, исходной стадией анаболизма и химические реакции, протекающие в данном месте и в данное время, выполняют по сути двойную функцию. С одной стороны, они являются основой завершающего этапа катаболизма, а с другой — служат инициацией для анаболических процессов, поставляя вещества-предшественники для последующих стадий ассимиляции. Подобным образом, например, начинается синтез белка. Исходными реакциями этого процесса можно считать образование некоторых a-кетокислот. На следующей, второй стадии в ходе реакций аминирования или трансаминирования эти кетокислоты превращаются в аминокислоты, которые на третьей стадии анаболизма объединяются в полипептидные цепи. В результате ряда последовательных реакций происходит также синтез нуклеиновых кислот, липидов и полисахаридов. Тем не менее следует подчеркнуть, что пути анаболизма не являются простым обращением процессов катаболизма. Это связано прежде всего с энергетическими особенностями химических реакций. Некоторые реакции катаболизма практически необратимы, поскольку их протеканию в обратном направлении препятствуют непреодолимые энергетические барьеры. Поэтому в ходе эволюции были выработаны другие, специфические для анаболизма реакции, где синтез олиго- и полимерных соединений сопряжен с затратой энергии макроэргических соединений, прежде всего – АТФ.
Статья добавлена 31 мая 2016 г.
Биохимическая реакция протекающая в организме ускоряются чем
Физкультурно-спортивная деятельность, в которую включаются студенты, является одним из эффективных средств повышения их работоспособности в учебном процессе. Особенностью обучения в медицинском вузе является повышенная умственная деятельность, требующая огромных затрат АТФ. При выполнении физической нагрузки в организме повышается скорость катаболических процессов, сопровождающихся выделением энергии и синтезом АТФ, при одновременном снижении скорости анаболизма, потребляющего значительное количество АТФ для обеспечения различных синтезов. Такое изменение направленности метаболизма приводит к улучшению энергообеспечения работающих мышц, к повышению мощности и продолжительности работы [1]. Однако чрезмерные нагрузки могут привести к нарушениям в различных системах организма. С развитием современных лабораторных технологий информация о состоянии тканей, органов и систем на клеточном и молекулярном уровнях стала более доступна. Следует заметить, что высокая диагностическая информативность комплексного лабораторного обследования обеспечивается совокупностью биохимических, химико-микроскопических, иммунологических и молекулярно-биологических методов исследования биологических материалов. Использование перечисленных методов позволяет оценить характер и степень воздействия повышенной физической нагрузки на организм и, как следствие, его утомляемость. Уже традиционным стало измерение в тренировочном процессе лактата в мышцах и артериальной крови, показателей рH артериальной крови, регистрации АТФ в мышцах, а также активности креатинфосфокиназы (КФК), играющей важную роль в высвобождении энергии в анаэробном алактатном процессе и позволяющем оценить его мощность и емкость. Однако, несмотря на то, что биохимические тесты, отражающие общие закономерности и индивидуальные особенности метаболических процессов [2, 3], используются достаточно давно, поиск объективных критериев определения функционального состояния студентов после физической и умственной нагрузки является актуальным по сей день.
Цель исследования
Цель настоящей работы – подобрать наиболее информативные биохимические маркеры утомления и восстановления, адекватно отражающие картину изменений метаболизма в организме студентов 1 и 2 курсов медицинского факультета после плановых занятий физической культуры и студентов, занимающихся спортом на профессиональной основе.
Материалы и методы исследования
Исследование проводилось в ходе ежегодного медицинского осмотра. В нём приняло участие 128 студентов 1 и 2 курсов медицинского факультета Чувашского государственного университета им. И.Н. Ульянова, из которых было сформировано 2 группы. Данные характеристики экспериментальных групп представлены в табл. 1.
Характеристика экспериментальных групп
1-я группа – студенты 1 и 2 курсов, посещающие занятия физической культурой в рамках учебного плана.
2-я группа – студенты 1 и 2 курсов, профессионально занимающиеся лёгкой атлетикой.
Широкое распространение получает идентификация студентов, занимающихся разными видами спорта, биохимическими методами, под которыми понимают анализ совокупности доступных для регистрации биохимических параметров сыворотки крови и других биологических жидкостей, клеток и тканей, обработанных современными компьютерными статистическими программами [4, 5].
Для проведения лабораторных анализов в утренние часы проводили взятие крови путём пункции локтевой вены с использованием бесконтактных систем. Забор крови для биохимического анализа производился до выполнения физической нагрузки и после ее завершения (примерно через 5 мин).
Исследование проводили с применением следующих методов:
1) клинико-физиологических – измерение артериального давления (АД) и частоты сердечных сокращений в покое и после физической нагрузки (ЧСС) при помощи электронного тонометра «OmronMX».
2) биохимических – определение в сыворотке крови с помощью анализатора АРД-300:
— содержания лактата колориметрическим методом (реагент «LactatFS»);
— содержания глюкозы (глюкозооксидазный метод);
— содержания мочевины (уреазный кинетический метод);
— активности креатинфосфокиназы (КФК);
— активности аспартатаминотрансферазы (АсАт);
— активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ).
3) гематологических – исследование общего анализа крови: определение уровня гемоглобина, количества форменных элементов.
4) математических – расчёт средней арифметической (М); ошибки средней арифметической (m); коэффициентов корреляции (r, В. Боровиков, 2003).
Результаты исследования и их обсуждение
Спектр выделяемых биохимических маркеров, наиболее адекватно отражающих картину изменений метаболизма в организме студентов при напряженной мышечной деятельности, достаточно широк, но при этом надежность и информативность тестов, применяемых для оценки переносимости нагрузок, нельзя считать однозначной [2].
Установлено, что число сердечных сокращений (ЧСС) в покое у студентов сравниваемых групп на протяжении наблюдений имело относительно узкий диапазон колебаний от 80,7 ± 3,3 до 82,5 ± 3,1 уд/мин (табл. 2). После физической нагрузки диапазон колебаний составил от 100 ± 1,6 до 117,6 ± 1,4 уд./мин. Причём у студентов 1 группы данный показатель деятельности сердца был больше, нежели у представителей 2 группы.
Показатели клинико-физиологического состояния (M ± m)
Значения артериального давления (АД) у мужчин и женщин обеих групп волнообразно колебались на протяжении всего периода наблюдений. В состоянии покоя у женщин от 120,1 ± 2,5 до 121,4 ± 4,5 мм рт.ст., у мужчин от 122,6 ± 2,4 до 125,6 ± 2,6 мм рт.ст. АД увеличилось после нагрузки в 1 группе до 134,9 ± 3,7 мм рт.ст. у женщин и до 136,4 ± 1,3 мм рт.ст. у мужчин (в 1,1 и 1,08 раза соответственно). Во 2 группе артериальное давление после нагрузки увеличилось до 122,4 ± 1,6 мм рт.ст. у женщин и до 125,1 ± 2,2 мм.рт.ст. у мужчин (в 1,01 и 1,02 раза соответственно). Необходимо заметить, что этот гемодинамический показатель был выше после занятия физической культурой у студентов 1 группы, чем таковой у лиц 2 группы (в 1,09 и 1,06 раз соответственно у женщин и мужчин).
В ходе исследования также было выявлено, что число эритроцитов в крови у мужчин обеих групп после физической нагрузки колебалось от 4,6 ± 0,02 до 5,5 ± 0,09 1012/л, у женщин от 4,1 ± 0,06 до 4,4 ± 0,05 1012/л. Концентрация гемоглобина у сравниваемых групп соответствовала динамике числа эритроцитов.
Число тромбоцитов у женщин и 1 и 2 групп находилось в относительно узком диапазоне колебаний от 275,0 ± 0,8 до 284,8 ± 0,7 109/л в состоянии покоя, от 287,3 ± 0,4 до 297,2 ± 0,2 109/л после нагрузки. Аналогичная закономерность, но в менее выраженной форме отмечена в динамике количества тромбоцитов у мужчин изучаемых групп. Характер изменений концентрации гематологических показателей крови в состоянии покоя (табл. 3) в целом соответствовал норме.
Гематологические показатели (M ± m)
Что касается лейкоцитов, было установлено, что их количество возросло после тренировочного процесса. В 1 группе число лейкоцитов увеличилось до 7,8 ± 0,02 109/л у мужчин и до 8,1 ± 0,03 109/л у женщин (в 1,37 и 1,19 раза соответственно). Во 2 группе – до 11,0 ± 0,01 109/л у мужчин и до 12,2 ± 0,03 109/л у женщин (в 1,9 и 1,7 раза соответственно) Данный показатель был выше у лиц, активно занимающихся лёгкой атлетикой, чем у студентов, посещающих урок физической культуры в рамках учебного плана (в 1,43 раза).
В ходе исследования проанализирована динамика изменений биохимических показателей метаболизма мышечной ткани (табл. 4). Изменение химического состава крови является отражением тех биохимических сдвигов, которые возникают при мышечной деятельности в различных внутренних органах, скелетных мышцах. Биохимические сдвиги, наблюдаемые в крови, в значительной мере зависят от характера нагрузки, и поэтому анализ проводится с учётом мощности и продолжительности тренировочного процесса [1].
Биохимические показатели метаболизма мышечной ткани (M ± m)
Молочная кислота (лактат) является конечным продуктом анаэробного гликолиза и гликогенолиза, а также субстратом глюконеогенеза. Увеличение содержания лактата в крови отмечается при целом ряде патологических состояний, сопровождающихся усиленными мышечными сокращениями [6]. В покое у мужчин содержание лактата в крови равняется 1,2 ± 0,04 и 1,9 ± 0,08 ммоль/л соответственно у 1 и 2 групп. У женщин 1,3 ± 0,10 и 1,8 ± 0,03 ммоль/л соответственно. Было установлено, что у студентов 1 группы после физической нагрузки уровень лактата увеличился в 1,75 и 1,85 раза у мужчин и женщин соответственно. У студентов 2 группы – в 1,15 и 1,2 раза.
Содержание глюкозы и мочевины в крови находится в пределах нормы как в состояние покоя, так и после физической нагрузки.
При анализе активности креатинфосфокиназы (КФК) в сыворотке крови отмечено, что наименьшая активность этого фермента наблюдалась в период физического покоя, наибольшая – после нагрузки. Активность фермента КФК в сыворотке крови является информативным маркером функционального состояния мышечной ткани и широко используется в мониторинге тренировочного процесса [7]. У мужчин 1 группы концентрация данного фермента после тренировки возросла до 181,2 ± 5,30 ед/л, у женщин до 164,0 ± 7,10 ед/л (в 6,6 и 7,6 раза соответственно). У студентов, занимающихся лёгкой атлетикой, показатель КФК увеличился в 6,45 раз у мужчин и в 7,5 раз у женщин. После нагрузки увеличение показателя КФК свидетельствует о высоких адаптивных возможностях организма. Обнаруженное нами достоверное повышение активности креатинфосфокиназы в организме легкоатлетов может быть объяснено более высоким развитием их мышечной массы в сравнении со студентами 1 группы. Известно, что чем выше уровень КФК, тем выше спортивная тренированность. Кроме того, активность КФК свидетельствовует о том, что во 2 группе наряду с активацией гликолиза задействован и креатинфосфокиназный механизм энергообразования [6]. Данные биохимических показателей метаболизма мышечной ткани экспериментальных групп представлены в табл. 4.
На основе полученных результатов было выявлено, что динамика активности аспартатаминотрансферазы (АсАт) у мужчин и женщин 1 группы после нагрузки увеличилась в 1,69 и 1,58 раза соответственно, у 2 группы – в 1,62 и 1,76 раза.
Анализ активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ), фермента, катализирующего взаимопревращение пировиноградной и молочной кислот, являющегося важным критерием для оценки работы мышечной ткани в условиях анаэробного гликолиза [6], установил, что после тренировочного процесса данный показатель возрастает, но не выходит за пределы нормы.
Выводы
Под наблюдением было 128 студентов 1 и 2 курсов медицинского факультета Чувашского государственного университета им. И.Н. Ульянова. Из них 50 мужчин и 78 женщин. С учетом роли метаболических процессов в мышечной ткани, обусловливающих и адаптивные реакции, и сам многоступенчатый процесс адаптации, полагаем, что студенты, занимающиеся физической культурой в рамках учебного плана, и студенты, занимающиеся спортом на профессиональной основе, характеризуются мобильностью систем адаптации и серьезными функциональными резервами. Исходя из полученных результатов мы делаем вывод о том, что у студентов 1 и 2 курсов биохимические маркеры утомления и восстановления в норме. Всё это свидетельствует о сбалансированности физической и умственной нагрузки, что не приводит к патологическим изменениям в организме.
Роль катализа и ферментов в жизни живых организмов
Роль катализа и ферментов в жизни живых организмов
Министерство образования и науки, молодежи и спорта
Управление образования и науки
Севастопольской городской государственной администрации
Институт последипломного образования
Севастопольского городского гуманитарного университета
Работа на городской конкурс-защиту научно-исследовательских работ учащихся «Молодежь в науке и технике»
Тема:
Роль катализа и ферментов в жизни живых организмов
Автор:
Власова Ирина Алексеевна,
ученица 11-б класса
Руководитель:
Шеремет Оксана Анатольевна,
учитель химии, ОШ № 37
Содержание
2.1. Термин “ферменты”, история открытия 5
2.2. Классификация и номенклатура ферментов 6
2.3. Химическая природа и строение ферментов 8
2.4. Принцип действия ферментов 9
2.5. Механизм действия и особенности ферментов 9
2.6. Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций 11
2.7. Местонахождение ферментов в организме 12
3.1. Процесс дыхания 13
3.2. Процесс пищеварения 13
3.2.1. Ротовая полость 13
Введение
Цель моей работы: изучить роль катализа и ферментов в жизни живых организмов.
В этой связи мне стало интересно узнать принцип работы катализаторов вообще, историю открытия ферментов, особенности их строения, свойства, классификацию, механизм действия, рассмотреть некоторые ферменты и процессы в живых организмах.
Термин “катализ” был введен в 1835 году шведским учёным Йенсом Якобом Берцелиусом.
Катализ – процесс, заключающийся в изменении скорости химических реакций в присутствии веществ, называемых катализаторами. Катализаторы – вещества, изменяющие скорость химической реакции, которые могут участвовать в реакции, входить в состав промежуточных продуктов, но не входят в состав конечных продуктов реакции и после окончания реакции остаются неизменными.
Реакции, протекающие в присутствии катализаторов, называют каталитическими.
Когда-то катализ рассматривался как особое, немного таинственное явление со специфическими законами. Сейчас мы знаем, что это не совсем так. Катализ по своей сущности – химическое явление. Изменение скорости реакции при каталитическом воздействии обусловлено промежуточным химическим взаимодействием реагирующих веществ с катализатором, при котором снижается энергетический барьер, необходимый для течения реакции.
Использование катализа необычайно широко и разнообразно – от широкомасштабного использования в промышленности и синтезе веществ до управления жизненно важными биохимическими процессами в живой клетке и охватывает поле деятельности исследователей многих профилей и направлений.
Масштабы каталитических процессов в промышленности увеличиваются с каждым годом. Все более широкое применение находят катализаторы для нейтрализации веществ, загрязняющих окружающую среду. Возрастает роль катализаторов в производстве углеводородов и кислородсодержащих синтетических топлив из газа и угля. Весьма перспективным представляется создание топливных элементов для экономичного преобразования энергии топлива в электрическую энергию.
Новые концепции катализа позволят получать полимерные материалы и другие продукты, обладающие многими ценными свойствами, усовершенствовать методы получения энергии, увеличить производство пищевых продуктов, в частности путем синтеза белков из алканов и аммиака с помощью микроорганизмов. Возможно, удастся разработать генно-инженерные способы получения ферментов и металлоорганических соединений, приближающихся по своей каталитической активности и селективности к природным биологическим катализаторам
2.1. Термин “ферменты”, история открытия
Ферменты (энзимы) – специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), а иногда лишь единственного вещества в единственном направлении. Поэтому многочисленные биохимические реакции в клетках осуществляет огромное число различных ферментов.
Процессы, протекающие при участии ферментов, известны человеку с глубокой древности, ведь в основе приготовления хлеба, сыра, вина и уксуса лежат ферментативные процессы. Но только в 1833 году впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, которое осуществляло превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы (современное название – амилаза). В конце 19 века было доказано, что сок, получаемый при растирании дрожжевых клеток, содержит сложную смесь ферментов, обеспечивающих процесс спиртового брожения. С этого времени началось интенсивное изучение ферментов — их строения и механизма действия.
В первой половине 20 века было установлено, что по химической природе ферменты являются белками. Первый кристаллический фермент (уреаза) выделен американским биохимиком Д. Самнером в 1926 г. Во второй половине века для многих сотен ферментов уже была определена последовательность аминокислотных остатков, установлена пространственная структура. В 1969 впервые был осуществлен химический синтез фермента рибонуклеазы. Огромные успехи были достигнуты в понимании механизма действия ферментов.
На сегодняшний день известно свыше 3000 ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их от неорганических катализаторов. Только в человеческом организме ежесекундно происходят тысячи ферментативных реакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.
Нужно также отметить, что вся живая природа существует исключительно благодаря биокатализу. Недаром великий русский физиолог, нобелевский лауреат И.П. Павлов назвал ферменты носителями жизни.
2.2. Классификация и номенклатура ферментов
Классификация и номенклатура ферментов основана на типе реакции, которую они катализируют, так как катализируемая реакция – это тот специфический признак, по которому один фермент отличается от другого.
В 1961 г. Специальной комиссией Международного биохимического союза была предложена систематическая номенклатура ферментов. Ферменты были подразделены на 6 групп (классов) в соответствии с общим типом реакции, которую они катализируют (Приложение 1):
Каждый фермент при этом получил систематическое название, точно описывающее катализируемую им реакцию. Однако поскольку многие из этих систематических названий оказались очень длинными и сложными, каждому ферменту было также присвоено и тривиальное, рабочее название, предназначенное для повседневного употребления. В большинстве случаев оно состоит из названия вещества, на которое действует фермент, указания на тип катализируемой реакции и окончания – аза.
Международная комиссия по ферментам разработала систему присвоения кодовых чисел (шифров) индивидуальным ферментам. Шифр каждого фермента содержит четыре числа, разделенные точками. Он составляется по следующему принципу:
1) первое число показывает, к какому классу принадлежит данный фермент;
2) второе число обозначает подкласс (например, у оксидоредуктаз оно указывает на природу той группы в молекуле донора, которая подвергается окислению, у трансфераз – природу транспортируемой группы, у гидролаз – тип гидролизуемой связи, у лиаз – тип связи, подвергающийся разрыву, у изомераз – тип катализируемой реакции изомеризации, у лигаз – тип вновь образуемой связи.
3) третье число обозначает подподкласс (у оксидоредуктаз оно указывает тип участвующего акцептора, у трансфераз – тип транспортируемой группы, у гидролаз – уточняет тип гидролизуемой связи, у лиаз – тип отщепляемой группы, у изомераз оно уточняет характер превращения субстрата, у лигаз – природу образующего соединения);
4) четвёртое число обозначает порядковый номер фермента в данном подклассе.
Например, трипсин имеет номер 3.4.21.1. Шифровая классификация имеет очень важное преимущество – она позволяет исключить необходимость при включении в список вновь открытых ферментов менять номера всех последующих. Новый фермент может быть помещен в конце соответствующего подкласса без нарушения всей остальной нумерации.
2.3. Химическая природа и строение ферментов
По строению ферменты могут быть однокомпонентными, простыми белками, и двухкомпонентными, сложными белками. Во втором случае в состав фермента входит не только белковый компонент – апофермент, но и небелковая часть – кофермент.
Химическая природа важнейших коферментов была выяснена в 30-е годы 20 века благодаря трудам О. Варбурга, Р. Куна, П. Каррера и др. Оказалось, что роль коферментов в двухкомпонентных ферментах играют большинство витаминов (Е, К, Q, В1, В2, В6, В12, С, Н и др.) или соединения, построенные с участием витаминов, именно поэтому они должны поступать в организм с пищей.
Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни небелковая группа в отдельности не обладают заметной каталитической активностью, только их комплекс проявляет ферментативные свойства.
У однокомпонентных ферментов, не имеющих небелковой группы, в непосредственный контакт с молекулой преобразуемого соединения входит часть белковой молекулы (каталитический центр). Предполагают, что каталитический центр однокомпонентного фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, располагающихся в определенной части белковой молекулы. Эти аминокислотные остатки расположены в различных точках единой полипептидной цепи. Поэтому каталитический центр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ей третичную структуру. Следовательно, изменение третичной структуры фермента под влиянием тех или иных факторов может привести к деформации каталитического центра и изменению ферментативной активности (Приложение 2).
2.4. Принцип действия ферментов
Вещество, подвергающееся превращению в присутствии фермента, называют субстратом. Субстрат присоединяется к ферменту, который ускоряет разрыв одних химических связей в его молекуле и создание других. Образующийся в результате продукт отсоединяется от фермента.
Ферменты не подвергаются износу во время реакции. Они высвобождаются по завершению реакции и сразу же готовы начать следующую реакцию. Теоретически это может продолжаться бесконечно, по крайней мере, до тех пор, пока они не израсходуют весь субстрат. Но на практике вследствие их восприимчивости и органического состава, продолжительность существования ферментов ограничена.
По образному выражению, фермент подходит к субстрату, как «ключ к замку». Это правило было сформулировано Э. Фишером в 1894 г. Исходя из того, что специфичность действия фермента предопределяется строгим соответствием геометрической структуры субстрата и активного центра фермента, фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса (промежуточного комплекса) (Приложение 3).
Специфичность действия ферментов объясняется узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе. Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочисленные точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.
2.5. Механизм действия и особенности ферментов
Механизм действия ферментов заключается в снижении энергии активации катализируемой реакции (Приложение 4). Это достигается путём присоединения фермента к реагирующим веществам и образования с ними промежуточного комплекса, в результате чего энергетический порог реакции снижается и резко возрастает вероятность её протекания в нужном направлении, то есть в присутствии ферментов требуется меньше энергии для “запуска” данной реакции.
В отсутствие фермента:
В присутствии фермента:
где А, В — субстраты, АВ — продукт реакции, Ф — фермент.
Так как в клетке одновременно идут тысячи реакций, деятельность ферментов строго упорядочена: различные ферменты находятся на различных участках мембран или в органоидах, т.е. они пространственно разобщены. Кроме того, в зависимости от потребностей организма, синтез ферментов может ускоряться или прекращаться. Таким образом, существует сложная и тонкая система регуляции активности ферментов, что, в свою очередь, определяет специфику происходящих в тех или иных клетках процессов, а в целом – реализацию генетической информации в ходе развития и жизнедеятельности организма.
Ферменты как биологические катализаторы имеют ряд особенностей, которые отличаются их от катализаторов неорганической природы:
1) ферментативные реакции протекают в физиологически нормальных для живого организма условиях и не требуют жестких условий – повышенной температуры, высокой кислотности среды, избыточного давления;
2) ферменты строго специфичны, они катализируют только определённые биохимические реакции, действуя лишь на определённый субстрат;
3) ферментативные реакции в живых организмах идут последовательно, таким образом, что субстратом для каждого последующего фермента является конечный продукт предшествующий ему ферментативной реакции;
4) скорость ферментативных реакций высока, но она зависит от определённых факторов;
6) ферментативные реакции идут со 100%-ным выходом и не дают побочным продуктов;
7) все ферменты – белки, их молекулярная масса колеблется в широких пределах от 10 000 – 1 000 000 (Приложение 5).
Ферменты — самые активные среди всех известных катализаторов. Большинство реакций в клетке протекает в миллионы и миллиарды раз быстрее, чем, если бы они протекали в отсутствие ферментов. Так, одна молекула фермента каталазы способна за секунду превратить в воду и кислород до 10 тыс. молекул токсичного для клеток пероксида водорода (H2O2), образующегося при окислении различных соединений.
2.6. Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций
На активность ферментов, а, следовательно, и на скорость реакций ферментативного катализа оказывают влияние различные факторы:
1) концентрация и доступность субстрата (при постоянном количестве фермента скорость возрастает с увеличением концентрации субстрата);
2) концентрация фермента (скорость реакций, как правило, пропорциональна концентрации ферментов);
4) рН реакции (для каждого фермента характерна определённая область значения рН, при которых фермент проявляет максимальную активность, однако наилучшими условиями их функционирования являются близкое к нейтральному значение этой величины) (Приложение 6);
5) наличие ингибиторов или активаторов (ингибиторы – вещества, оказывающие вредное воздействие на реакцию ферментации, в качестве таких веществ могут выступать металлы (медь, железо, кальций) или соединения из субстратов; активаторы – активируют образование активного субстрат – ферментного комплекса, в этом случае скорость ферментативной реакции будет увеличивается).
2.7. Местонахождение ферментов в организме
Живая клетка – открытая система, постоянно обменивающаяся с внешней средой веществами и энергией. В неё поступают питательные вещества, которые подвергаются превращениям и используются в качестве строительного и энергетического материала, из клетки выводятся конечные продукты метаболизма. В многоклеточном организме клетка реагирует не только на изменение окружающей среды, но и на функциональную активность соседних клеток.
Реакции, происходящие в клетке, формируют метаболические пути – последовательное превращение одних соединений в другие. Все ферменты одного метаболического пути, как правило, находятся в одном отделе клетки. Особенно разделение метаболических путей важно для противоположно направленных процессов распада и синтеза. Например, синтез жирных кислот происходит в цитоплазме, а их распад в митохондриях. Если бы такого разделения не существовало, образовывались бы бесполезные с функциональной и энергетической точки зрения пути.
Так же местоположение ферментов связано с теми клеточными структурами, где они проявляют свое действие. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК (ДНК-полимеразы), за ее транскрипцию — образование РНК (РНК-полимеразы). В митохондриях присутствуют ферменты, ответственные за накопление энергии, в лизосомах — ферменты, участвующие в распаде нуклеиновых кислот и белков.
3.1. Процесс дыхания
Дыхание является самой совершенной формой окислительного процесса и наиболее эффективным способом получения энергии. Процесс дыхания заключается в том, что углеводы (или белки, жиры и другие запасные вещества клетки) разлагаются, окисляясь кислородом воздуха, до углекислого газа и воды. Выделяющаяся при этом энергия расходуется на поддержание жизнедеятельности организмов, рост и размножение.
В общем виде дыхание можно представить следующим уравнением:
За этой простой формулой скрывается сложная цепь химических реакций, каждая из которых катализируется специфическим ферментом.
Рассмотрим гликолиз — путь ферментативного расщепления глюкозы (Приложение 7). Он является общим практически для всех живых организмов процессом. У аэробов он предшествует собственно клеточному дыханию, у анаэробов завершается брожением. Сам по себе гликолиз является полностью анаэробным процессом и для осуществления не требует присутствия кислорода. В схеме процесса видно, что каждый этап гликолиза катализируется индивидуальным ферментом.
3.2. Процесс пищеварения
3.2.1. Ротовая полость
Пищеварение в ротовой полости начинается благодаря слюне – секрету слюнных желез. Она более чем на 99% состоит из воды, остальное – растворенные в ней вещества (Приложение 8). Реакция слюны обычно нейтральная или близкая к ней (рН 6,8—7,2). Основные ферменты слюны – это α-амилаза, мальтаза, птиалин, оксидаза, пероксидаза и некоторые другие белковые вещества. Все они выполняют крайне важные функции, а именно: способствуют разжижению пищи, выполняют ее первоначальную химическую обработку, формируют пищевой комок.
Мальтаза расщепляет мальтозу и сахарозу до глюкозы. Оптимальное значение рН для ее работы 5,8 – 6,2. Действие ферментов слюны ограничено по времени. Пищевой комок находится в полости рта 20 – 30 с, однако еще в течение 25 – 30 минут ферменты работают, пока щелочная реакция пищевого комка не сменится кислой.
Состав и свойства слюны можно изучить, проведя соответствующие опыты (Приложение 9, 10). Также можно изучить влияние курения и употребление алкоголя на активность ферментов слюны.
На основании проведенных опытов можно сделать вывод: компоненты табачного дыма и алкоголь снижают активность ферментов слюны – амилаз к гидролитическому расщеплению крахмала (Приложение 11).
После обработки в ротовой полости, пища попадает в желудок и задерживается в нем от нескольких минут до 2 – 3 ч. Желудок – резервуар, в котором происходит механическая и химическая обработка пищи, приводящая к образованию химуса (пищевой кашицы) и его порционному выведению в 12-перстную кишку.
В полости желудка продолжается переваривание углеводов. Щелочная среда меняется на кислую, амилаза и мальтаза слюны инактивируются. Последующее расщепление углеводов осуществляется ферментами сока поджелудочной железы.
Переваривание пищи в желудке осуществляется желудочными ферментами. Рассмотрим основные из них. Пепсин – главный фермент желудочного сока, расщепляет белки до пептидов. Химозин (ренин) – вызывает створаживание молочного белка казеина. Липаза – расщепляет эмульгированные жиры (например, жиры молока). Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные составляющие мяса.
Амилаза желудка расщепляет крахмал, но имеет второстепенное значение по отношению к амилазам слюнных желез и поджелудочной железы.
Кишечник человека делится на два отдела: тонкий и толстый. Тонкая кишка – наиболее длинный участок пищеварительной трубки – является основным “плацдармом” пищеварения. В 12-перстную кишку (начальный отдел тонкой кишки) из желудка поступает химус, а из открывающихся в нее протоков поджелудочной железы и печени – их секреты. Панкреатический сок (сок поджелудочной железы) содержит ряд высокоэффективных пищеварительных ферментов. Это трипсин и химотрипсин, гидролизующие белки; липаза, расщепляющая жиры до моноглицеридов и жирных кислот; амилаза, катализирующая расщепление крахмала; нуклеазы, расщепляющие нуклеиновые кислоты ДНК и РНК. Некоторые важные пищеварительные ферменты секретируются клетками самого тонкого кишечника (несколько пептидаз – расщепляют пептиды, сахараза, мальтаза, изомальтаза, лактаза – расщепляют углеводы, эрепсин – расщепляет белки).
Таким образом, в тонком кишечнике происходит полное расщепление крупных органических молекул до структурных блоков с последующим всасыванием продуктов гидролиза.
Заключение
В данной работе были рассмотрены роль ферментативного катализа и энзимов (ферментов) в жизни живых организмов. Ферменты являются биологическими катализаторами белковой природы, которые ускоряют химические реакции в живых организмах. Ферменты обладают уникальными свойствами, которые отличают их от обычных органических катализаторов. Это, прежде всего, необычно высокая каталитическая активность. Другое важнейшее свойство ферментов – это избирательность их действия.
Итак, энзимы — основа жизнедеятельности организма. Без их участия невозможны ни обмен веществ, ни размножение, ни защита организма от вредных воздействий окружающей среды. Во всех этих жизненно важных биохимических реакциях участвуют более 3 тыс. уже известных к настоящему времени энзимов.
Если бы не было ферментов, живые организмы были бы “захламлены” отходами собственного обмена веществ.
Будущее ферментов очень интересно. Технология обнаружения и производства новых ферментов развивается с большой скоростью. Ученые пытаются найти аналоги энзимам, для их последующего использования в медицине и промышленности.
Литература